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| Titolo del progetto di ricerca in italiano | Formazione ed analisi strutturale di oligomeri proteici misfolded associati alla malattia di Alzheimer |
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| Titolo del progetto di ricerca in inglese | UNIVERSITY OF FLORENCE - Formation and structural analysis of protein misfolded oligomers associated with Alzheimer’s disease (Published on the “Albo Ufficiale” with n.4607) |
| Settore Concorsuale | 05 - Scienze biologiche |
| S.S.D | BIO/10 - BIOCHIMICA |
| Descrizione sintetica in italiano | L’aggregazione amiloide di peptidi e proteine è una caratteristica di un numero rilevante e crescente di patologie umane, tra cui la malattia di Alzheimer. È sempre più riconosciuto che oligomeri proteici che si formano precocemente nel processo di aggregazione proteica, o che sono rilasciati dalle placche amiloidi mature, rappresentano le specie patogeniche nella malattia di Alzheimer. L’attività di ricerca proposta si basa sulla purificazione del peptide amiloide e altre proteine modello che simulano il comportamento del peptide amiloide, la purificazione dei loro mutanti, la loro conversione in oligomeri misfolded e la loro analisi con metodi di indagine biofisica, quali la spettroscopia di dicroismo circolare, la fluorimetria, il site-directed fluorescence labelling, la FRET, la spettroscopia infrarosso a trasformata di Fourier (FTIR), il light scattering dinamico, moduli a flusso interrotto (stopped-flow), la microscopia a forza atomica, etc |
| Descrizione sintetica in inglese | The conversion of peptides and proteins in amyloid aggregates is a defining characteristic of a large number of human disorders, including Alzheimer’s disease. It is increasingly recognized that protein oligomers forming early in the process of protein aggregation, or released from the mature amyloid plaques, represent the pathogenic species in Alzheimer’s disease. The proposed research activity involves the purification of the amyloid peptide and other model proteins that emulate the amyloid peptide, purification of their mutant peptides/proteins, their conversion into protein misfolded oligomers and their structural analysis using a number of biophysical techniques, including circular dichroism spectroscopy, fluorescence spectroscopy, site-directed fluorescence labelling, fluorescence resonance energy transfer (FRET), Fourier-transform infrared spectroscopy, dynamic light scattering, stopped-flow devices, atomic force microscopy, transmission electron microscopy, etc |
| Data del bando | 06/07/2016 |
| Numero di assegnazioni per anno | 1 |
| Paesi in cui può essere condotta la ricerca |
Italy |
| Paesi di residenza dei candidati |
EUROPE |
| Nazionalità dei candidati |
EUROPE |
| Sito web del bando | http://titulus.unifi.it/albo/viewer?view=files%2F002218000-UNFICLE-5bf6f6ee-87b7-478a-8a19-ff843878a458-000.pdf |
| Destinatari dell'assegno di ricerca (of target group) |
Experienced researcher or 4-10 yrs (Post-Doc) |
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| Nome dell'Ente finanziatore | Università degli Studi di Firenze - Dipartimento di Scienze Biomediche Sperimentali e Cliniche |
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| Tipologia dell'Ente | Public research |
| Paese dell'Ente | Italy |
| Città | Firenze |
| Codice postale | 50134 |
| Sito web | http://www.unifi.it |
| ufficio_assegni_di_ricerca@adm.unifi.it |
| L'assegno finanziato/cofinanziato attraverso un EU Research Framework Programme? | No |
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| Data di scadenza del bando | 26/08/2016 - alle ore 00:00 |
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