Bando per assegno di ricerca
| Titolo del progetto di ricerca in italiano | Formazione di un canale da parte dell’ATP sintasi mitocondriale: meccanismi e regolazione. |
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| Titolo del progetto di ricerca in inglese | Channel formation by mitochondrial ATP synthase: Mechanisms and regulation |
| Settore Concorsuale | 05 - Scienze biologiche |
| S.S.D | BIO/10 - BIOCHIMICA |
| Descrizione sintetica in italiano | La transizione di permeabilità mitocondriale è un evento causa di morte cellulare ed è dovuta all'apertura di un canale ad alta conduttanza Ca2+dipendente, il poro di transizione della permeabilità mitocondriale (PTP);esso causa il rigonfiamento della matrice, la rottura della membrana esterna ed il rilascio di fattori proapoptotici.È dimostrato che il PTP è formato da dimeri di F-ATP sintasi, enzima che avrebbe quindi un ruolo anche sulla regolazione della morte cellulare.L’ipotesi prevede che il Ca2+ sostituisca il Mg2+ nel sito catalitico dell’enzima, causando un cambiamento conformazionale trasmesso attraverso lo stelo periferico, con successiva apertura del poro.La subunità OSCP, connettore principale tra lo stelo laterale e la porzione F1, sembra svolgere un ruolo chiave nel modulare la trasmissione del cambiamento conformazionale da F1 alla membrana interna.È pertanto un regolatore critico del PTP e possibile bersaglio di molecole modulatorie, come la ciclofilina D |
| Descrizione sintetica in inglese | The mitochondrial permeability transition is one of the triggering events of cell death and it is due to the opening of a high conductance Ca2+-dependent channel, the permeability transition pore (PTP), that causes matrix swelling, rupture of the outer membrane and release of proapoptotic factors. We propose that the PTP forms from F-ATP synthase dimers, turning the energy conserving enzyme into a potential effector of death. Our hypothesis is that Ca2+ replaces Mg2+ at the catalytic site, causing a conformational change that is transmitted through the peripheral stalk leading to pore opening. OSCP subunit is the main connector of the lateral stalk to F1 domain, and appears to play a key role in modulating the transmission of the conformational change to the inner membrane. Thus, it is a critical “gatekeeper” of the PTP and a site of convergence of regulatory molecules (such as cyclophilin D). |
| Data del bando | 28/11/2019 |
| Paesi in cui può essere condotta la ricerca |
Italy |
| Paesi di residenza dei candidati |
OTHER |
| Nazionalità dei candidati |
OTHER |
| Sito web del bando | http://www.unipd.it/albo-on-line |
| Destinatari dell'assegno di ricerca (of target group) |
Experienced researcher or 4-10 yrs (Post-Doc) |
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| Nome dell'Ente finanziatore | Università degli Studi di Padova - Dipartimento di Scienze Biomediche |
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| Tipologia dell'Ente | Public research |
| Paese dell'Ente | Italy |
| Città | Padova |
| Sito web | http://www.biomed.unipd.it |
| ricerca.biomed@unipd.it |
| L'assegno finanziato/cofinanziato attraverso un EU Research Framework Programme? | No |
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| Data di scadenza del bando | 17/12/2019 - alle ore 00:00 |
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| Come candidarsi | https://pica.cineca.it/ |