Bando per assegno di ricerca
Titolo del progetto di ricerca in italiano | Trodusquemina come nuovo farmaco contro le proteinopatie associate a TDP-43: indagine strutturale, biologica e computazionale |
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Titolo del progetto di ricerca in inglese | Trodusquemine as a novel drug against TDP-43 associated proteinopathies: structural, bio-logical and computational investigation |
Settore Concorsuale | 02 - Scienze fisiche |
S.S.D | - |
Descrizione sintetica in italiano | Le proteinopatie della proteina legante il DNA TAR 43 TDP-43, tra cui la sclerosi laterale amiotrofica SLA,sono condizioni neurodegenerative associate alla mislocalizzazione del TDP-43 dal nucleo al citosol, formando inclusioni ben definite. È riportato che molecole naturali di aminosteroli,come la trodusquemina TRO, modulano l’aggregazione e sopprimono la tossicità della proteina α-sinucleina nella malattia di Parkinson. I dati suggeriscono che TRO previene anche l’accumulo e la tossicità di TDP-43 nei neuroni.L'obiettivo di questo progetto è chiarire questi meccanismi protettivi in vitro ed in cellule.L'influenza di TRO in questo processo viene studiata utilizzando una serie di metodi biofisici. Simulazioni di dinamica molecolare vengono applicate per caratterizzare a livello atomistico il processo di aggregazione e inibizione dell'aggregazione effettuata da TRO. Lo studio fornirà conoscenze su nuovi approcci terapeutici per la SLA e altre proteinopatie associate a TDP-43 |
Descrizione sintetica in inglese | TAR DNA-binding protein 43 TDP-43 proteinopathies, including amyotrophic lateral sclerosis ALS, are neurodegenerative conditions associated with the mislocalization of the TDP-43 from the nucleus to the cytosol, forming well-defined inclusions. Natural aminosterols, such as trodusquemine TRO, have been reported to modulate the aggregation and to suppress the toxicity of α-synuclein protein, in Parkinson’s Disease. Data suggests that TRO also prevents TDP-43 accumulation and toxicity in neurons. The goal of this project is to elucidate these protective mechanisms both in vitro and in cells. The influence of TRO in this process is investigated by using well-established biophysical methods. Molecular dynamics simulations are applied to characterize at the atomistic level the aggregation process and the inhibition of the aggregation performed by TRO. This study is willing to provide new insights into novel therapeutic opportunities for ALS and other TDP-43 associated proteinopathies |
Data del bando | 05/06/2024 |
Numero di assegnazioni per anno | 1 |
Paesi in cui può essere condotta la ricerca |
Italy |
Paesi di residenza dei candidati |
International |
Nazionalità dei candidati |
International |
Sito web del bando | https://www.urp.cnr.it/documenti/assegni-di-ricerca |
Destinatari dell'assegno di ricerca (of target group) |
Early stage researcher or 0-4 yrs (Post graduate) |
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Nome dell'Ente finanziatore | CNR-IFAC |
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Tipologia dell'Ente | Public research |
Paese dell'Ente | Italy |
Città | Firenze |
Sito web | http://www.ifac.cnr.it |
uff.concorsi@ifac.cnr.it |
L'assegno finanziato/cofinanziato attraverso un EU Research Framework Programme? | No |
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Data di scadenza del bando | 01/07/2024 |
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Come candidarsi | Other |