Bando per assegno di ricerca
Titolo del progetto di ricerca in italiano | Stress del reticolo endoplasmatico nelle infezioni da virus respiratori e modulazione da parte di molecole tioliche |
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Titolo del progetto di ricerca in inglese | Endoplasmic reticulum stress in respiratory virus infection and its modulation by thiol molecules |
G.S.D. | 05/BIOS-07 - BIOCHIMICA |
S.S.D | BIOS-07/A - Biochimica |
Descrizione sintetica in italiano | L'Unfolded Protein Response (UPR) mantiene l'omeostasi del reticolo endoplasmatico (ER) aumentando la capacità di ripiegamento delle proteine, riducendo la sintesi proteica e rimuovendo le proteine mal ripiegate attraverso l'attivazione di tre vie di segnalazione originate dai sensori di membrana PERK, IRE1 e ATF6. Diverse evidenze indicano che l'ER è un organello cruciale che regola l'interazione intracellulare tra virus e ospite. I ROS generati dall'infezione potrebbero spostare l'equilibrio redox del lume dell'ER verso uno stato più ossidato, favorendo il ripiegamento ossidativo delle proteine virali nell'ER. Il progetto si propone di studiare come i rami dell'UPR siano influenzati dai virus respiratori e come alterazioni redox da parte di molecole tioliche di sintesi possano interferire con il ripiegamento delle proteine virali agendo da antivirali ad ampio spettro. |
Descrizione sintetica in inglese | Unfolded Protein Response (UPR) maintains endoplasmic reticulum (ER) homeostasis by increasing protein-folding capacity, reducing global protein synthesis, and clearing misfolded proteins through activation of three signaling pathways originated from the membrane sensors PERK, IRE1 and ATF6. Accumulating evidence indicates that ER is a crucial organelle that governs the intracellular interplay between viruses and hosts. ROS generated by infection could shift redox equilibrium of the ER lumen toward a more oxidized state likely favoring the ER oxidative viral protein folding. Considering this evidence, the project aims at investigating how UPR branches are affected by the respiratory viruses and how redox alterations by synthetic thiol molecules can interfere with viral protein folding by acting as broad-spectrum antivirals. |
Data del bando | 17/07/2024 |
Numero di assegnazioni per anno | 1 |
Paesi in cui può essere condotta la ricerca |
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Paesi di residenza dei candidati |
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Nazionalità dei candidati |
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Sito web del bando | http://www.uniurb.it/assegnidiricerca |
Destinatari dell'assegno di ricerca (of target group) |
Early stage researcher or 0-4 yrs (Post graduate) |
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Nome dell'Ente finanziatore | Università degli Studi di Urbino Carlo Bo – DISB |
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Tipologia dell'Ente | Public research |
Paese dell'Ente | Italy |
Città | Urbino |
Sito web | http://www.uniurb.it |
amministrazione.reclutamento.pdoc@uniurb.it |
L'assegno finanziato/cofinanziato attraverso un EU Research Framework Programme? | No |
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Data di scadenza del bando | 17/08/2024 - alle ore 00:00 |
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Come candidarsi | Other |