Bando per assegno di ricerca
Titolo del progetto di ricerca in italiano | Titolo assegno di ricerca (italiano) Meccanismi di produzione e assemblaggio del cofattore FAD in diverse condizioni fisio-patologiche |
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Titolo del progetto di ricerca in inglese | How human cells form and deliver the redox cofactor FAD in health and diseases |
G.S.D. | 05/BIOS-07 - BIOCHIMICA |
S.S.D | BIOS-07/A - Biochimica |
Descrizione sintetica in italiano | Questo progetto ha lo scopo di studiare relazioni struttura/funzione in proteine umane che garantiscono l’omeostasi del cofattore FAD e il suo assemblaggio nelle apo-proteine. In particolare, oggetto dello studio sono le alterazioni della FAD sintasi (FADS), codificata dal gene FLAD1, che causano disturbi neuro-muscolari noti come LSMFLAD, in cerca di strategie terapeutiche. Variazioni dell’espressioni di FLAD1, inoltre, si associano a diversi tipi di tumore, pertanto, è importante studiare la regolazione della sua espressione. Ad oggi tre isoforme proteiche di FADS, generate da splicing alternativo, sono state studiate in dettaglio: l’isoforma 1 mitocondriale, l’isoforma 2 citosolica, e una isoforma di “emergenza”. Questa è una proteina mono-dominio e monomerica responsabile dell’attività sintetasica, mentre le isoforme 1 e 2 consistono di 2 domini principali e un interdominio di dimerizzazione. |
Descrizione sintetica in inglese | This project deals with investigations on the alterations of FAD synthase (FADS), the last enzyme in FAD biosynthesis, coded by FLAD1 gene, whose mutations are causative of a mitochondria-affecting neuro-muscular derangement, named LSMFLAD. Therapeutic strategies are needed to treat severe LSMFLAD phenotype. Additionally, increased expression of FLAD1 have been associated to different kind of tumors, thus promting research on FADS. To date three different protein isoforms, generated by FLAD1 alternative splicing, have been characterized: isoform 1, which is destined to mitochondria, isoform 2, localized in cytosol, and a shortest isoform, an emergency protein crucial for LSMFLAD patients’ survival. The latter enzyme, a single domain protein, is per se responsible of FAD synthesis; isoforms 1 and 2 consist of two principal domains and of a smaller interdomain region involved in protein dimerization. |
Data del bando | 11/12/2024 |
Paesi in cui può essere condotta la ricerca |
Italy OTHER |
Paesi di residenza dei candidati |
Italy OTHER |
Nazionalità dei candidati |
Italy OTHER |
Sito web del bando | https://reclutamento.ict.uniba.it/assegni-di-ricerca |
Destinatari dell'assegno di ricerca (of target group) |
Experienced researcher or 4-10 yrs (Post-Doc) |
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Nome dell'Ente finanziatore | Università degli studi di Bari |
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Tipologia dell'Ente | Other |
Paese dell'Ente | Italy |
Città | Bari |
Sito web | https://www.uniba.it/ |
maria.barile@uniba.it |
L'assegno finanziato/cofinanziato attraverso un EU Research Framework Programme? | No |
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Data di scadenza del bando | 15/01/2025 - alle ore 23:59 |
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Come candidarsi | Other |