Torna ai risultati della ricercaBando per assegno di ricerca
| Titolo del progetto di ricerca in italiano | Caratterizzazione strutturale dell’enzima glutaminil ciclasi e dei suoi addotti con piccole molecole via NMR |
|---|---|
| Titolo del progetto di ricerca in inglese | *Structural characterization of Glutaminyl-Cyclase and of protein-small molucules adduct through NMR |
| Campo principale della ricerca | Chemistry |
| Sottocampo della ricerca | Inorganic chemistry |
| Settore Concorsuale | 03 - Scienze chimiche |
| S.S.D | CHIM/03 - CHIMICA GENERALE ED INORGANICA |
| Descrizione sintetica in italiano | La glutaminyl ciclasi (QPCT), una aciltransferasi che catalizza la ciclizzazione di residui Q o E N-terminali per produrre acido piroglutammico (pQ). Alcune forme del peptide amiloide (Ab3-42) dopo essere pyro-modificate dall’enzima formano oligomeri solubili, catalizzano processi di aggregazione e danno luogo all’accumulo di placche amiloidi. E’ stato dimostrato che l’over-espressione dell’enzima QPCT nel cervello ha come conseguenza l’aumento delle placche neuronali caratteristiche dell’Alzheimer. Pertanto, l’inibizione dell’attività enzimatica attraverso lo sviluppo di molecole capaci di legarsi al sito catalitico di QPCT rappresenta un possibile trattamento della patologia. La caratterizzazione biofisica dell'interazione QPCT-legante verrà effettuata attraverso misure NMR di Chemical Shift Perturbation. E’ una strategia basata sull’analisi delle variazioni di chemical shift dei residui proteici addotte a seguito dell’interazione con il legante. |
| Descrizione sintetica in inglese | QPCT is a metalloenzyme responsible for the conversion of the N-terminal glutaminyl residues of peptides and proteins into pyroglutamic acid with the liberation of ammonia. This cyclization reaction is a common post-translational event required in the maturation of numerous bioactive neuropeptides, hormones, and cytokines. It has been shown that QPCT catalyzes the formation of pyroglutamate-modified Aβ peptides that, because of their abundance, high aggregation propensity, resistance to proteolysis, and neurotoxicity, play an important role in the pathology of Alzheimer disease. Pharmacological inhibition of QPCT results in reductions of pyroglutamate-modified Aβ peptides and Alzheimer's disease-like pathology. |
| Data del bando | 28/11/2012 |
| Numero di assegnazioni per anno | 1 |
| Stanziamento annuale (indicativo) | 22946 |
| Periodicità | 12 mesi |
| E' richiesta mobilità internazionale? | no |
| Paesi in cui può essere condotta la ricerca |
All |
| Paesi di residenza dei candidati |
All |
| Nazionalità dei candidati |
All |
| Sito web del bando | http:www.unifi.it/CMpro-v-p-391.html |
| Destinatari dell'assegno di ricerca (of target group) |
Early stage researcher or 0-4 yrs (Post graduate) |
|---|---|
| Il contratto prevede la copertura delle prestazioni sociali? | yes |
| Importo annuale | 22946 |
| Valuta | Euro |
| Comprende lo stipendio dell'assegnista | yes |
| Comprende vitto e spese di viaggio | no |
| Comprende il costo della ricerca | no |
| Nome dell'Ente finanziatore | Università di Firenze- Dipartimento di Chimica |
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| Tipologia dell'Ente | Public research |
| Paese dell'Ente | Italy |
| Città | Sesto Fiorentino |
| Codice postale | 50019 |
| Indirizzo | Via della Lastruccia 3/13 |
| Sito web | http:www.unifi.it/CMpro-v-p-391.html |
| ricerca@polosci.unifi.it | |
| Telefono | 055/5253858 |
| L'assegno finanziato/cofinanziato attraverso un EU Research Framework Programme? | No |
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| Data di scadenza del bando | 17/12/2012 |
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| Come candidarsi | Other |